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ウィキペディア英語版
出典：Wikipedia
Prolyl isomerase
出典:『Wikipedia』 (2011/07/15 06:40 UTC 版)
英語による解説
ウィキペディア英語版からの引用
- 引用
Prolyl isomerase (also known as peptidylprolyl isomerase or PPIase) is an enzyme (EC 5.2.1.8) found in both prokaryotes and eukaryotes that interconverts the cis and trans isomers of peptide bonds with the amino acid proline. Proline has an unusually conformationally restrained peptide bond due to its cyclic structure with its side chain bonded to its secondary amine nitrogen. Most amino acids have a strong energetic preference for the trans peptide bond conformation due to steric hindrance, but proline's unusual structure stabilizes the cis form so that both isomers are populated under biologically relevant conditions. Proteins with prolyl isomerase activity include cyclophilin, FKBPs, and parvulin, although larger proteins can also contain prolyl isomerase domains.
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Weblio英和・和英辞典に掲載されている「Wikipedia英語版」の記事は、WikipediaのProlyl isomerase (改訂履歴)の記事を複製、再配布したものにあたり、Creative Commons Attribution-ShareAlike (CC-BY-SA)もしくはGNU Free Documentation Licenseというライセンスの下で提供されています。
